Come la fisica sta aiutando la lotta contro la pandemia.Sappiamo che probabilmente ha avuto origine in una delle diverse specie di pipistrello a ferro di cavallo che si trovano in tutta l’Asia orientale e sud-orientale. Forse, un maiale o un altro animale ha mangiato gli escrementi del pipistrello da un pezzo di frutta, prima di essere venduto in un mercato umido a Wuhan, in Cina, e successivamente infettare uno dei proprietari di bancarelle. O forse la prima trasmissione a un essere umano è avvenuta altrove.
C’è molto che non sappiamo del nuovo coronavirus ora chiamato SARS-CoV-2 e della sua malattia risultante, COVID-19. Quello che sappiamo è che le autorità cinesi hanno allertato l’Organizzazione Mondiale della Sanità (OMS) sui primi casi noti a Wuhan alla fine dello scorso anno. Meno di due settimane dopo, una di quelle persone infette era morta. Entro la fine di gennaio, con oltre 10.000 casi diagnosticati e 200 decessi solo in Cina, e con il virus che spunta ben oltre i confini del paese, l’OMS ha dichiarato un’emergenza globale.
Come la fisica sta aiutando la lotta contro la pandemia
Quando si tratta di virus, ci sono buone ragioni per preoccuparsi della novità. Nel corso della sua storia, l’umanità ha dovuto fare i conti con nuove malattie che spuntano apparentemente dal nulla, diffondendosi a macchia d’olio e lasciando decine di morti sulla loro scia. In epoche passate, le piaghe batteriche erano spesso la fonte di quel terrore.
Dalla nascita della medicina moderna, tuttavia, i nuovi virus hanno assunto il mantello del destino. Prendi l’influenza spagnola per esempio, che ha ucciso fino a 100 milioni di persone un secolo fa, e poi più recentemente, l’HIV, che ha portato a circa 32 milioni di morti fino ad oggi. È solo questione di tempo prima di un’altra pandemia devastante, e sebbene gli epidemiologi non sappiano che tipo di virus sarà, sanno che sarà diverso da qualsiasi cosa testimoniata prima.
La biologia strutturale ha raggiunto la fase in cui è abbastanza veloce per quasi tutto
Fortunatamente, quegli scienziati ora hanno strumenti molto più efficienti a loro disposizione. La biologia strutturale lo studio della struttura e della funzione delle macromolecole biologiche. Questa ha fatto molta strada da quando è stata utilizzata per la prima volta come base della progettazione razionale di farmaci 30 anni fa.
All’inizio degli anni ’90, le strutture virali depositate nella Protein Data Bank un deposito internazionale per le strutture delle macromolecole biologiche contavano solo poche decine all’anno, ma a metà degli anni 2010 c’erano ben oltre 500 nuove aggiunte all’anno.
Le tecniche moderne, come l’automazione e la microscopia crioelettronica (crio-EM), significano che le strutture virali possono essere identificate quasi istantaneamente in molti casi.
La velocità della fisica
Le tecniche basate sulla fisica svolgono un ruolo enorme nel campo della biologia strutturale. La stragrande maggioranza delle strutture biologiche delle macromolecole sono ottenute mediante cristallografia a raggi X, risalente al 1934. John Desmond Bernal e Dorothy Hodgkin registrarono il primo modello di diffrazione a raggi X di una proteina cristallizzata, l’enzima digestivo pepsina.
Il loro lavoro derivava da quello di fisici come Wilhelm Röntgen, che scoprì i raggi X; Max von Laue, che scoprì che le lunghezze d’onda dei raggi X sono paragonabili alle distanze interatomiche e sono quindi diffrate dai cristalli; e William Henry e William Lawrence Bragg, che hanno mostrato come usare un modello di diffra Hodgkin ha continuato a vincere il premio Nobel per la chimica nel 1964 per le sue determinazioni con tecniche a raggi X delle strutture di importanti sostanze biochimiche.
Singole molecole biologiche diffraggono anche i raggi X, ma solo molto debolmente. La cristallizzazione, come Bernal e Hodgkin impiegati per la pepsina, è utile perché si traduce nella ripetizione di un numero enorme di molecole in un reticolo 3D ordinato, in modo che tutti i loro piccoli segnali si rafforzino a vicenda e diventino rilevabili -dalle lastre fotografiche nei primi giorni e dai rilevatori di pixel attivi oggi.
Questi segnali non sono immagini delle molecole, perché non ci sono materiali che possano rifrangere sostanzialmente, e quindi focalizzare, i raggi X sparsi. Piuttosto, i segnali sono semplicemente la somma dei contributi dei raggi X diffratti da diverse parti della molecola. Per separare questi contributi, i biologi strutturali si affidano a uno strumento matematico. La trasformata di Fourier. I contributi calcolati sono quindi equiparati a possibili strutture atomiche da molte interpretazioni attente (e ora in gran parte guidate dal computer).
